Pytania na sprawdziany - biochemia.docx

SPRAWDZIAN  ĆWICZENIOWY  I

AMINOKWASY I BIAŁKA, ENZYMY

1.      Aminokwasy, peptydy i białka:

• budowa (wzory chemiczne aminokwasów), wiązanie peptydowe, struktury   I- ,  II- ,  III-  i   IV- rzędowe, motywy i domeny funkcjonalne,
• właściwości chemiczne: właściwości kwasowo-zasadowe, punkt izoelektryczny,
• techniki rozdziału

2.      Funkcje biologiczne aminokwasów, peptydów i białek:

• podział aminokwasów na egzogenne i endogenne, hydrofobowe i hydrofilowe, pochodne aminokwasów jako neurotransmitery i hormony
• peptydy biologicznie czynne (glutation, hormony, antybiotyki)
• białka: strukturalne, enzymatyczne, transportowe,odpornościowe, hormony,  toksyny
• zależność między budową a funkcją białek na przykładzie białek fibrylarnych: kolagen, keratyna, elastyna, miozyna, oraz białek globularnych: mioglobina i hemoglobina (allosteryczność, efekt Bohra, regulatory allosteryczne, hemoglobiny patologiczne),
• białka osocza krwi i ich funkcje.

3.      Potranslacyjne modyfikacje białek

• glikacje,
• fosforylacje,
• acylacje; 
• białka złożone

4.      Klasyfikacja enzymów – typy reakcji katalizowanych przez poszczególne klasy enzymów.

5.      Budowa enzymów – zależność między budową i funkcją:

• budowa części białkowej, centrum katalityczne,
• kofaktory oraz witaminy będące ich prekursorami
• swoistość działania enzymów,
• aktywność całkowita i specyficzna, jednostki aktywności.

6.      Mechanizmy działania enzymów:

• mechanizmy działania chymotrypsyny i transaminaz,
• typy katalizy enzymatycznej przy dwóch substratach.

7.      Kinetyka reakcji enzymatycznych – model Michaelisa – Menten:

• szybkość reakcji (równanie kinetyczne; wartości Vmax i KM),
• czynniki wpływające na szybkość reakcji enzymatycznej,
• rodzaje inhibicji odwracalnej (konkurencyjna, niekonkurencyjna), stała inhibitorowa (Ki), hamowanie nieodwracalne.

8.      Enzymy allosteryczne:

• kinetyka (wykres zależności V od [S] ),
• zjawisko kooperatywności, efektory
• mechanizm działania ( sekwencyjny i jednoprzejściowy).

9.      Regulacja metabolizmu poprzez kontrolę aktywności enzymów:

• regulacja przez sprzężenie zwrotne
• regulacja kowalencyjna
• aktywacja proteolityczna na przykładzie proteaz trzustkowych
• izoenzymy –  przykłady izoenzymów tkankowych i rozwojowych, znaczenie fizjologiczne zjawiska izoenzymii.

10. Znaczenie diagnostyczne pomiarów aktywności enzymów  (LDH, fosfatazy kwaśne i zasadowe, transaminazy).

SPRAWDZIAN  ĆWICZENIOWY  II
UTLENIANIA BIOLOGICZNE

1.       Błony -  struktura, organizacja i  funkcja

• składniki lipidowe błon,
• białka integralne i peryferyjne,
• przepuszczalność błon biologicznych.

2.       Transport  przez błony biologiczne:

• bierny - kanały jonowe (sodowy, wapniowy, potasowy i kationowy niespecyficzny),
• bierny wspomagany - (transport anionów kwasowych  i ADP/ATP przez błony mitochondrialne)
• aktywny -  pompy (sodowo-potasowa, protonowo-potasowa.

3.       Transport atomów wodoru przez błonę mitochondrialną:

• układ wahadłowy („mostek”) glicerolo-3-fosforanowy,
• układ  wahadłowy („mostek”) szczawiooctan – jabłczan – asparaginian.

4.       Utlenianie biologiczne:

• enzymy uczestniczące w utlenianiu i redukcji (oksydazy, dehydrogenazy, peroksydazy, i oksygenazy)

5.       Łańcuch oddechowy:

• potencjały oksydacyjno-redukcyjne, przewidywanie kierunku reakcji na podstawie potencjałów red-oks,
• lokalizacja łańcucha oddechowego,
• kompleksy łańcucha oddechowego (budowa i funkcja),
• inhibitory

6.       Fosforylacja oksydacyjna:

• mechanizm sprzężenia utleniań w łańcuchu oddechowym z fosforylacją ADP,
• błonowa syntaza ATP (budowa, mechanizm dzialania)
• czynniki rozkojarzające i inhibitory

7.       Stres oksydacyjny a potencjał antyoksydacyjny organizmu: 

• reaktywne formy tlenu, znaczenie biologiczne procesów z ich udziałem,
• mechanizmy obronne komórek: dysmutaza ponadtlenkowa, katalaza, peroksydazy ( reakcje katalizowane przez te enzymy), drobnocząsteczkowe antyoksydanty
• rola stresu oksydacyjnego w patogenezie.

8.       Procesy utleniań w mikrosomach:

• lokalizacja i znaczenie procesów,
• enzymy biorące udział w tych procesach (oksydazy i oksygenzy),
• rola cytochromu P-450.

9.       Cykl Krebsa:

• reakcje i regulacja cyklu,
• znaczenie cyklu - powiązania z innymi przemianami ( miejsca powstawania związków wysokoenergetycznych na poziomie substratu i w tlenowej fosforylacji, metabolity glukogenne i  wykorzystywane do syntezy aminokwasów endogennych),
• kompleks dehydrogenazy a-ketokwasów: enzymy i koenzymy kompleksu, mechanizm tlenowej dekarboksylacji pirogronianu i a-ketoglutaranu.

Ćwiczenia laboratoryjne:

1. Ilościowe oznaczanie witaminy C.

2. Badanie reakcji katalizowanych przez dehydrogenazę bursztynianową i peroksydazę.

3. Oznaczanie aktywności katalazy.

SPRAWDZIAN  ĆWICZENIOWY  III
PRZEMIANA CUKRÓW

1.       Budowa chemiczna, właściwości i funkcje cukrów prostych i złożonych (heteroglikany).

2.       Trawienie węglowodanów i zaburzenia procesów trawiennych.

3.       Wchłanianie i transport monosacharydów:   

• typy transportu (aktywny i bierny),
• zróżnicowanie tkankowe transportu, regulacja hormonalna (rola insuliny),
• fosforylacja monosacharydów: (znaczenie procesu, enzymy).

4.       Przemiana glikogenu:

• synteza glikogenu (reakcje, enzymy, regulacja),
• fosforoliza glikogenu (reakcje, enzymy, regulacja),
• zaburzenia przemiany glikogenu (przyczyny i typy glikogenoz).

5.       Metabolizm glukozy:

• glikoliza (lokalizacja, reakcje, enzymy, regulacja i znaczenie procesu, bilans energetyczny, powiązania z innymi przemianami, przemiany pirogronianu, losy mleczanu),
• glukoneogeneza (lokalizacja, reakcje, enzymy, regulacja i znaczenie procesu),
• cykl pentozofosforanowy (lokalizacja, reakcje, enzymy, regulacja i znaczenie procesu),

6.       Przemiana innych monosacharydów:

• przemiana fruktozy – zaburzenia,
• przemiana galaktozy – zaburzenia.

7.       Glikoproteiny i ich funkcje biologiczne:

• składniki cukrowe, cukry nukleotydowie
• typy połączeń części cukrowej z białkiem
• substancje grupowe krwi
• udział glikoprotein w patogenezie niektórych chorób.

8.     Proteoglikany i ich funkcje biologiczne

• struktura glikozaminoglikanów
• mukopolisacharydozy i mukolipidozy.

9.       Regulacja przemian cukrów:

• regulacja hormonalna metabolizmu węglowodanów (insulina, glukagon, adrenalina: mechanizm działania i rola),
• zróżnicowanie tkankowe przemiany cukrowej (wątroba, mózg, mięśnie, adipocyty, erytrocyty),
• rola wątroby w ogólnoustrojowej gospodarce węglowodanowej,
• zaburzenia regulacji  gospodarki węglowodanowej.

Ćwiczenia laboratoryjne:

1.                  Ilościowe oznaczanie cukrów redukujących metodą Nelsona.

2.                  Wpływ pH na aktywność sacharazy.

3.                  Rozkład glikogenu przez enzymy z mięśni.

4